Dasar Teori PROTEIN

I.       DASAR TEORI

A.    Asam Amino

Menurut Suhara (2008) Asam amino merupakan monomer penyusun protein. Protein pada semua spesies, dari bakteri sampai manusia, disusun atas rangkaian 20 jenis asam amino standar yang sama

Pada bagian pusat asam amino terdapat suatu atom karbon asimetrik. Keempat pasangannya yang berbeda adalah gugus amina, (-NH₃), gugus karboksilat (-COOH), atom hydrogen, dan berbagai gugus yang disimbolkan dengan R. Gugus R disebut juga rantai samping. Gugus R bisa sesederhana seperti atom hidrogen, misalnya pada asam amino glisin, atau bisa juga kerangka karbon dengan berbagai gugus fungsional yang terikat, seperti asam amino glutamin (Campbell,1999)

Sifat kimiawi dan fisik rantai samping akan menentukan karakteristik yang unik dari suatu asam amino tertentu. Satu kelompok terdiri atas asam amino dengan rantai samping nonpolar, yang bersifat hidrofobik. Kelompok lain terdiri atas asam amino dengan rantai samping polar, yang bersifat hidrofilik. Asam amino yang bersifat asam atau asidik adalah asam amino dengan rantai samping yang umumnya bermuatan negative akibat kehadiran suatu gugus karboksil, yang umumnya terurai pada tingkat pH seluler. Asam amino bersifat basa atau basic mempunyai gugus amino pada rantai sampingnya yang umumnya bermuatan positif. Karena bersifat ionic, rantai samping asidik dan basic juga bersifat hidrofilik (Campbell,1999).

Ketika dua asam amino diposisikan sedemikian rupa sehingga gugus karboksil dari satu asam amino berikatan dengan gugus amino dari asam amino yang lain, suatu enzim akan dapat menyatukan kedua asam amino itu melalui reaksi dehidrasi, ikatan kovalen yang dihasilkannya disebut ikatan peptide. Jika dilakukan berulang-ulang, proses ini akan menghasilkan polipeptida, suatu polimer yang terdiri dari banyak asam amino yang berikatan melalui ikatan peptida. Panjang polipeptida berkisar mulai dari hanya beberapa monomer sampai ke seribu monomer atau lebih. (Campbell,1999)

B.      Struktur Protein

Menurut Syamsuri (2004) Protein adalah suatu senyawa organik yang tersusun oleh unsur-unsur C,H,O,N dan kadang-kadang juga mengandung S dan P.

Rantai polipeptida melipat sedemikian rupa membentuk suatu struktur yang khas (konformasi) dalam protein. Konformasi tersebut merupakan bentuk tiga dimensi suatu protein. Terdapat empat struktur pada protein, yaitu struktur primer, sekunder, tersier, dan quartener. Suatu urutan linier asam amino yang bergabung melalui ikatan peptide disebut struktur primer protein. Setiap jenis protein memiliki struktur primer yang unik, suatu urutan asam-asam amino yang tepat. Perubahan yang sedikit sekali pun dalam struktur primer akan dapat mempengaruhi konformasi protein dan kemampuannya untuk digunakan (Suhara, 2008).

Struktur sekunder dari suatu protein meliputi sutau pelipatan pada rantai polipeptida. Secara umum ada dua bentuk umum dari struktur sekunder, yaitu heliks alfa dan pleated sheet. Bentuk heliks alfa adalah silindris, terjadi karena adanya ikatan hydrogen yang parallel sepanjang sumbu helixnya. Pada tipe pleated sheet, ikatan hydrogen terbentuk di antara rantai polipeptida yang berdekatan atau berdampingan secara parallel atau anti paralel (Suhara, 2008).

Struktur tersier protein adalah bentuk atau susunan tiga dimensi dari semua asam amino di dalam polipeptida. Lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur sekunder adalah struktur tersier protein, yang terdiri  atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antar rantai–rantai samping berbagai asam amino. Bentuk protein secara alamiah atau bentuk protein aktif  berada dalam bentuk struktur tersier yang ditentukan oleh banyak ikatan non kovalen (Campbell,1999).

Menurut Campbell (1999) Salah satu jenis ikatan yang berperan dalam struktur tersier disebut interaksi hidrofobik yang terjadi ketika polipeptida melipat membentuk konformasi fungsionalnya, asam amino dengan rantai samping hidrofobik umumnya membentuk kumpulan pada bagian inti protein itu, menjauhi kontak dengan air. Begitu rantai samping asam amino nonpolar mendekat satu sama lain, gaya tarik van der Waals menguatkan kembali interaksi hidrofobik itu. Sementara itu, ikatan hydrogen antara rantai-rantai samping polar dan ikatan ionic antara rantai-rantai samping bermuatan positif dan rantai samping bermuatan neggatif juga membantu menstabilkan struktur tersier. Konformasi suatu protein bisa semakin diperkuat oleh ikatan kovalen kuat yang disebut jembatan disulfide, yang terbentuk ketika dua asam amino dengan gugus sulfhidril pada rantai sampingnya, saling mendekat satu sama lain melalui pelipatan protein tersebut.

Struktur kuartener adalah keseluruhan struktur protein yang dihasilkan dari penggabungan semua subunit polipeptida. Masing-masing subunit polipeptida dapat dihubungkan dengan ikatan kovalen (misalnya ikatan disulfide) atau ikatan non kovalen (interaksi elektrostatik, ikatan hydrogen, atau interaksi hidrofobik). (Suhara, 2008)

C.     Denaturasi Protein

Menurut Ophardt (2003) Denaturasi terjadi karena putusnya ikatan struktur sekunder (ikatan hidrogen untuk amida) dan struktur tersier terganggu. Dalam struktur tersier ada empat jenis interaksi ikatan antara "rantai samping" termasuk: ikatan hidrogen, jembatan garam, ikatan disulfida, dan interaksi hidrofobik non-polar. yang mungkin terganggu. Oleh karena itu, berbagai reagen dan kondisi dapat menyebabkan denaturasi. Pengamatan yang paling umum dalam proses denaturasi adalah pengendapan atau koagulasi protein.

Protein dalam keadaan alamiahnya disebut protein asli, dan setelah mengalami perubahan menjadi protein terdenaturasi. Protein bisa terbuka dan kehilangan konformasi aslinya jika pH, konsentrasi garam, suhu, atau aspek lain dari lingkungannya diubah. Perubahan struktur protein ini dinamakan denaturasi protein. (Suhara, 2008)

Sebagian besar protein menjadi terdenaturasi jika protein tersebut dipindahkan dari lingkungan aqueous ke suatu pelarut organik, seperti eter atau kloroform, protein itu akan menjadi terbalik, daerah hidrofobiknya berganti tempat dengan daerah hidrofiliknya. Agen denaturasi lain meliputi bahan kimiawi yang merusak atau mengganggu ikatan hidrogen, ikatan ionik, dan jembatan disulfide yang mempertahankan bentuk suatu protein. Denaturasi dapat juga disebabkan oleh panas yang berlebihan, yang mengagitasi (merangsang) rantai polipeptida sedemikian rupa sehingga cukup untuk mengatasi interaksi lemahyang menstabilkan konformasi protein (Campbell,1999).

Akibat dari denaturasi adalah berubahnya sifat-sifat dan struktur protein dan umumnya protein kehilangan aktivitas biologi khususnya. Jika suatu protein asli terdenaturasi, protein tersebut hanya mengalami kerusakan pada struktur alamiahnya yang berbentuk tiga dimensi (struktur tersier dan quartener), sedangkan struktur kerangka kovalennya (struktur primer) dari protein tersebut tidak mengalami kerusakan. (Suhara, 2008)

Ketika suatu protein dalam larutan tabung reaksi didenaturasi oleh panas atau bahan kimiawi, protein tersebut seringkali kembali ke bentuk fungsionalnya bila agen pendentaurasi itu dihilangkan. Protein tersebut dapat kembali ke struktur aslinya dan memperoleh kembali aktivitas biologisnya, jika protein didinginkan atau dikembalikan ke keadaan normalnya secara perlahan-lahan, proses ini dinamakan renaturasi. (Suhara, 2008)

DAFTAR PUSTAKA

Sumber Buku

Campbell, Reece and Mithcel. (1999). Biology. New York : Addison-Wesley Longman, inc

Suhara. (2008). Dasar-Dasar Biokimia. Bandung: Prisma Press

Syamsuri, I. (2004). Biologi untuk SMA kelas XI. Jakarta: Erlangga

Sumber Internet

Ophardt, Charles. (2003). Denaturation. [Online]. Tersedia di: http://elmhurst.edu/~chm/vchembook/568denaturation.html. Diakses pada tanggal 9 Oktober 2014.

#BIOLOGI #MAHASISWA BIOLOGI #MAHASISWIBIOLOGI #TUGASBIOLOGI #BILOGYTASK #LOVEBIOLOGI  #ARTIKELBIOLOGI #ARTIKELMAKHLUKHIDUP
#SUMBERVALID #DAFTARPUSTAKA #UJIPROTEIN #PRAKTIKUMSMA #PRAKTIKUM BIOLOGI